Structural basis for hijacking CBF-β and CUL5 E3 ligase complex by HIV-1 Vif

卡林 泛素连接酶 生物 病毒复制 泛素 病毒学 细胞生物学 病毒 生物化学 基因
作者
Yingying Guo,Liyong Dong,Xiaolin Qiu,Yishu Wang,Bailing Zhang,Hongnan Liu,You Yu,Yi Zang,Maojun Yang,Zhiwei Huang
出处
期刊:Nature [Springer Nature]
卷期号:505 (7482): 229-233 被引量:193
标识
DOI:10.1038/nature12884
摘要

The human immunodeficiency virus (HIV)-1 protein Vif has a central role in the neutralization of host innate defences by hijacking cellular proteasomal degradation pathways to subvert the antiviral activity of host restriction factors; however, the underlying mechanism by which Vif achieves this remains unclear. Here we report a crystal structure of the Vif-CBF-β-CUL5-ELOB-ELOC complex. The structure reveals that Vif, by means of two domains, organizes formation of the pentameric complex by interacting with CBF-β, CUL5 and ELOC. The larger domain (α/β domain) of Vif binds to the same side of CBF-β as RUNX1, indicating that Vif and RUNX1 are exclusive for CBF-β binding. Interactions of the smaller domain (α-domain) of Vif with ELOC and CUL5 are cooperative and mimic those of SOCS2 with the latter two proteins. A unique zinc-finger motif of Vif, which is located between the two Vif domains, makes no contacts with the other proteins but stabilizes the conformation of the α-domain, which may be important for Vif-CUL5 interaction. Together, our data reveal the structural basis for Vif hijacking of the CBF-β and CUL5 E3 ligase complex, laying a foundation for rational design of novel anti-HIV drugs.
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