Structure of the LKB1-STRAD-MO25 Complex Reveals an Allosteric Mechanism of Kinase Activation

激酶 变构调节 磷酸化 机制(生物学) 细胞生物学 丝氨酸苏氨酸激酶 蛋白激酶A 生物 突变 生物化学 基因 认识论 哲学
作者
Elton Zeqiraj,B Filippi,Mária Deák,Dario R. Alessi,Daan M. F. van Aalten
出处
期刊:Science [American Association for the Advancement of Science]
卷期号:326 (5960): 1707-1711 被引量:314
标识
DOI:10.1126/science.1178377
摘要

Solving Pseudokinases Mutations of the protein kinase LKB1 are associated with cancer in humans. Many kinases are activated by phosphorylation, but LKB1 is activated by STRADα, a pseudokinase that is similar to protein kinases and binds ATP, but does not phosphorylate substrates. By solving the crystal structure of an activating complex containing LKB, Zeqiraj et al. (p. 1707 , published online 5 November) show that STRADα works with another protein, MO25α, to hold LKB1 in an active conformation. The results may help explain the evolutionary origin of pseudokinases, the biological roles of other pseudokinases, and the mechanisms of disease-causing mutations in LKB1.
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