Crystal structures explain functional properties of two E. coli porins

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作者
Sandra W. Cowan,Tilman Schirmer,Gabriele Rummel,Matthias Steiert,Robin Ghosh,R.A. Pauptit,J.N. Jansonius,Jürg P. Rosenbusch
出处
期刊:Nature [Nature Portfolio]
卷期号:358 (6389): 727-733 被引量:1495
标识
DOI:10.1038/358727a0
摘要

Porins form aqueous channels that aid the diffusion of small hydrophilic molecules across the outer membrane of Gram-negative bacteria. The crystal structures of matrix porin and phosphoporin both reveal trimers of identical subunits, each subunit consisting of a 16-stranded anti-parallel beta-barrel containing a pore. A long loop inside the barrel contributes to a constriction of the channel where the charge distribution affects ion selectivity. The structures explain at the molecular level functional characteristics and their alterations by known mutations.
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