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Decorating channel walls in ordered macroporous ZIF-8 with hydrophilic PEG to immobilize lipase for efficient chiral resolution

脂肪酶 PEG比率 分辨率(逻辑) 化学 化学工程 色谱法 有机化学 业务 财务 计算机科学 工程类 人工智能
作者
Hao Li,Bizhu Sun,Meiai Huang,Yipeng Liu,Qian Zhang,Zhuolin Luo,Quan Zeng,Wenjing Zhu,Xuan Li,Juan Chen,Xin Yuan,Panliang Zhang,Kewen Tang
出处
期刊:International Journal of Biological Macromolecules [Elsevier BV]
卷期号:298: 140117-140117 被引量:2
标识
DOI:10.1016/j.ijbiomac.2025.140117
摘要

The development of efficient immobilization support for the enhancement of enzyme activity and recyclability is a highly desirable objective. Single-crystalline ordered macro-microporous ZIF-8 (SOM-ZIF-8), has emerged as a highly effective matrix for enzyme immobilization, however, the inherent hydrophobic nature limits its further advancement. Herein, we have customized the immobilization of the Pseudomonas cepacia lipase (LP) in the modification-channels of SOM-ZIF-8 by functionalizing the inner surface-properties with polyethylene glycol (PEG) (LP@SOM-ZIF-8-PEG), and significant enhancement of the activity and (thermal, solvent and cyclic) stability can be realized. The incorporation of PEG into SOM-ZIF-8 regulates its inner surface charge and hydrophobic properties, thereby enhancing enzyme loading, facilitating enzyme conformational adjustments, and achieving a uniform dispersion of LP in SOM-ZIF-8-PEG. LP@SOM-ZIF-8-PEG not only demonstrates a pronounced elevation in enzyme loading and activity over LP@SOM-ZIF-8 but also shows an enzyme activity that is impressively three times greater than LP@ZIF-8. It can completely resolve the 1-phenylethanol racemate in 60 min, with a conversion close to 50 % and an enantioselectivity of 99.8 %. After nine cycles of reuse, the LP@SOM-ZIF-8-PEG still holds onto 95 % of its initial activity. The excellent catalytic performance and stability of LP@SOM-ZIF-8-PEG, along with the universality of the PEG modification strategy for other enzymes, make this work promising in industrial applications.
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