A quinone-dependent dehydrogenase and two NADPH-dependent aldo/keto reductases detoxify deoxynivalenol in wheat via epimerization in a Devosia strain

生物化学 生物 大肠杆菌 生物转化 操纵子 转座子突变 脱氢酶 基因 化学 微生物学 基因组 转座因子
作者
Wei‐Jie He,Mengmeng Shi,Peng Yang,Tao Huang,Yue Zhao,Zhiyong Zhao,Wubei Dong,He‐Ping Li,Jingbo Zhang,Yu‐Cai Liao
出处
期刊:Food Chemistry [Elsevier]
卷期号:321: 126703-126703 被引量:52
标识
DOI:10.1016/j.foodchem.2020.126703
摘要

The Fusarium mycotoxin deoxynivalenol (DON) is typically controlled by fungicides. Here, we report DON detoxification using enzymes from the highly active Devosia strain D6-9 which degraded DON at 2.5 μg/min/108 cells. Strain D6-9 catabolized DON to 3-keto-DON and 3-epi-DON, completely removing DON in wheat. Genome analysis of three Devosia strains (D6-9, D17, and D13584), with strain D6-9 transcriptomes, identified three genes responsible for DON epimerization. One gene encodes a quinone-dependent DON dehydrogenase QDDH which oxidized DON into 3-keto-DON. Two genes encode the NADPH-dependent aldo/keto reductases AKR13B2 and AKR6D1 that convert 3-keto-DON into 3-epi-DON. Recombinant proteins expressed in Escherichia coli efficiently degraded DON in wheat grains. Molecular docking and site-directed mutagenesis revealed that residues S497, E499, and E535 function in QDDH's DON-oxidizing activity. These results advance potential microbial and enzymatic elimination of DON in agricultural samples and lend insight into the underlying mechanisms and molecular evolution of DON detoxification.
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