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N‐Glycosylation at Asn 402 Stabilizes N‐Cadherin and Promotes Cell–Cell Adhesion of Glioma Cells
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作者
Yaolin Xu,
Ruiqi Chang,
Fulin Xu,
Gao Yan,
Fengxia Yang,
Can Wang,
Xisen Jin,
Zhonggen Su,
Yongyan Bi,
Liying Wang,
Xiliang Zha
出处
期刊:
Journal of Cellular Biochemistry
[Wiley]
日期:2017-01-10
卷期号:118 (6): 1423-1431
被引量:16
链接
nih.gov
doi.org
标识
DOI:10.1002/jcb.25801
摘要
Cadherin is crucial for cell-cell adhesion and N-glycosylation of N-cadherin has been implicated in the process of mammary, renal, and ovarian carcinogenesis. However, whether N-glycosylation of N-cadherin plays a role in glioma remains unknown. Previous studies had indicated that N-glycosylation could occur at three asparagine residues of N-cadherin. By generating and over-expressing N-glycosylation-deficient N-cadherin mutants in the human glioma cell lines SHG66 and U87, we found that mutation of N402 but not of the other potentially N-glycosylated residues destabilized N-cadherin and led to its ubiquitylation and subsequent proteasomal degradation. Furthermore, destabilized N-cadherin inhibited cadherin-mediated cell-cell adhesion and promoted cell migration. Our findings reveal that N-glycosylation controls N-cadherin stability and plays a role in glioma migration. J. Cell. Biochem. 118: 1423-1431, 2017. © 2016 Wiley Periodicals, Inc.
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