Internalization and Intracellular Fate of TCR-CD3 Complexes

内化 T细胞受体 细胞生物学 细胞内 酪氨酸激酶 内吞循环 信号转导 CD3型 内吞作用 受体 T细胞 生物 化学 生物化学 抗原 CD8型 免疫学 免疫系统
作者
Andrés Alcover,Balbino Alarcón
出处
期刊:Critical Reviews in Immunology 卷期号:20 (4): 22-22 被引量:133
标识
DOI:10.1615/critrevimmunol.v20.i4.20
摘要

The number of surface TCR-CD3 complexes is maintained by an equilibrium between the synthesis and secretion of new polypeptides, their internalization, recycling, and degradation. The different subunits of the TCR-CD3 complex do not display the same intracellular trafficking dynamics. Thus, in the absence of stimuli, TCR and zeta chains may be degraded at a higher rate than CD3 subunits, which are mostly recycled. T-cell activation by antigen, anti-TCR-CD3 antibodies, or pharmacological activators of protein kinase C, results in increased TCR-CD3 internalization, followed by the downmodulation of TCR-CD3 surface levels. Once internalized, TCR-CD3 complexes may either enter a recycling pathway or be sorted to lysosomes and degraded. Protein serine kinases and protein tyrosine kinases may influence the internalization and intracellular sorting of TCR-CD3 complexes. In line with these results TCR-CD3 ligands stimulate both TCR-CD3 internalization and degradation, whereas protein kinase C activators stimulate internalization only. Depending on the stimulus applied, internalization motifs from one or several TCR-CD3 subunits mediate endocytic routing of the complex. The involvement of signaling molecules in the intracellular fate of TCR-CD3, the nature and location of sequences for internalization and intracellular sorting, and the role of downregulation in T-cell activation are still the main open questions.
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