Structures, Interactions and Activity of the N-Terminal Truncated Variants of Antimicrobial Peptide Thanatin

细菌外膜 周质间隙 化学 革兰氏阴性菌 细菌 抗菌剂 抗菌活性 生物化学 抗菌肽 生物 立体化学 大肠杆菌 微生物学 遗传学 基因
作者
Swaleeha Jaan Abdullah,Yuguang Mu,Surajit Bhattacharjya
出处
期刊:Antibiotics [MDPI AG]
卷期号:13 (1): 74-74 被引量:5
标识
DOI:10.3390/antibiotics13010074
摘要

Gram-negative bacteria are intrinsically more resistant to many frontline antibiotics, which is attributed to the permeability barrier of the outer membrane, drug efflux pumps and porins. Consequently, discovery of new small molecules antibiotics to kill drug-resistant Gram-negative bacteria presents a significant challenge. Thanatin, a 21-residue insect-derived antimicrobial peptide, is known for its potent activity against Enterobacter Gram-negative bacteria, including drug-resistant strains. Here, we investigated a 15-residue N-terminal truncated analog PM15 (P

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