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Control of eukaryotic phosphate homeostasis by inositol polyphosphate sensor domains

聚磷酸盐 肌醇 生物化学 胞浆 拟南芥 磷酸盐 化学 生物 转录因子 磷酸肌醇 细胞生物学 细胞内 第二信使系统 生物物理学
作者
Rebekka Wild,Ruta Gerasimaite,Ji-Yul Jung,Vincent Truffault,Igor Pavlovic,Andrea Schmidt,Adolfo Saiardi,Henning J. Jessen,Yves Poirier,Ludwig A. Hothorn,Andreas Mayer
出处
期刊:Science [American Association for the Advancement of Science (AAAS)]
卷期号:352 (6288): 986-990 被引量:293
标识
DOI:10.1126/science.aad9858
摘要

Phosphorus is a macronutrient taken up by cells as inorganic phosphate (P(i)). How cells sense cellular P(i) levels is poorly characterized. Here, we report that SPX domains--which are found in eukaryotic phosphate transporters, signaling proteins, and inorganic polyphosphate polymerases--provide a basic binding surface for inositol polyphosphate signaling molecules (InsPs), the concentrations of which change in response to P(i) availability. Substitutions of critical binding surface residues impair InsP binding in vitro, inorganic polyphosphate synthesis in yeast, and P(i) transport in Arabidopsis In plants, InsPs trigger the association of SPX proteins with transcription factors to regulate P(i) starvation responses. We propose that InsPs communicate cytosolic P(i) levels to SPX domains and enable them to interact with a multitude of proteins to regulate P(i) uptake, transport, and storage in fungi, plants, and animals.
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