Ultraviolet Photodissociation Reveals the Molecular Mechanism of Crown Ether Microsolvation Effect on the Gas-Phase Native-like Protein Structure

化学 光解 溶剂化 分子内力 质子化 光化学 侧链 氢键 质谱法 相(物质) 结晶学 计算化学 离子 分子 立体化学 有机化学 色谱法 聚合物
作者
Lingqiang Zhou,Zheyi Liu,Yongjie Guo,Shiwen Liu,Heng Zhao,Shan Zhao,Chunlei Xiao,Shun Feng,Xueming Yang,Fangjun Wang
出处
期刊:Journal of the American Chemical Society [American Chemical Society]
卷期号:145 (2): 1285-1291 被引量:17
标识
DOI:10.1021/jacs.2c11210
摘要

Maintaining the protein high-order structures and interactions during the transition from aqueous solution to gas phase is essential to the structural analysis of native mass spectrometry (nMS). Herein, we systematically interrogate the effects of charge state and crown ether (CE) complexation on the gas-phase native-like protein structure by integrating nMS with 193 nm ultraviolet photodissociation (UVPD). The alterations of photofragmentation yields of protein residues and the charge site distribution of fragment ions reveal the specific sites and sequence regions where charge and CE take effect. Our results exhibit the CE complexation on protonated residues can largely alleviate the structure disruption induced by the intramolecular solvation of charged side chains. The influences of CE complexation and positive charge on gas-phase protein structure exhibit generally opposite trends because the CE microsolvation avoids the hydrogen-bonding formation between the charged side chains with backbone carbonyls. Thus, CE complexation leads to a more stable and native-like protein structure in the gas phase.
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