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Global ubiquitinome analysis reveals the role of E3 ubiquitin ligase FaBRIZ in strawberry fruit ripening

泛素连接酶 成熟 泛素 MG132型 蛋白酶体 F盒蛋白 生物化学 生物 蛋白质降解 细胞生物学 蛋白酶体抑制剂 化学 植物 基因
作者
Yuying Wang,Lingxi Kong,Weihao Wang,Guozheng Qin
出处
期刊:Journal of Experimental Botany [Oxford University Press]
卷期号:74 (1): 214-232 被引量:7
标识
DOI:10.1093/jxb/erac400
摘要

Abstract Ubiquitination is an important post-translational modification that mediates protein degradation in eukaryotic cells, participating in multiple biological processes. However, the profiling of protein ubiquitination and the function of this crucial modification in fruit ripening remain largely unknown. In this study, we found that suppression of proteasome by the inhibitor MG132 retarded strawberry fruit ripening. Using K-ɛ-GG antibody enrichment combined with high-resolution mass spectrometry, we performed a comprehensive ubiquitinome analysis in strawberry fruit. We identified 2947 ubiquitination sites for 2878 peptides within 1487 proteins, which are involved in a variety of cellular functions. The lysine at position 48 (K48)-linked poly-ubiquitin chains appeared to be the most prevalent type of modification among the identified ubiquitinated proteins. A large number of ubiquitination sites exhibited altered ubiquitination levels after proteasome inhibition, including those within ripening-related proteins associated with sugar and acid metabolism, cell wall metabolism, anthocyanin synthesis, and ABA biosynthesis and signalling. We further demonstrated that FaBRIZ, a RING-type E3 ligase, functions as a negative regulator of ripening in strawberry fruit. Our findings highlight the critical regulatory roles of protein ubiquitination in fruit ripening. The ubiquitinome data provide a basis for further exploration of the function of ubiquitination on specific proteins.

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