Structural Characteristics, Binding Partners and Related Diseases of the Calponin Homology (CH) Domain.

生物 肌动蛋白 绑定域 蛋白质结构域 结合位点 普莱克汀
作者
Lei-Miao Yin,Michael Schnoor,Chang-Duk Jun
出处
期刊:Frontiers in Cell and Developmental Biology [Frontiers Media SA]
卷期号:8: 342-342 被引量:15
标识
DOI:10.3389/fcell.2020.00342
摘要

The calponin homology (CH) domain is one of the most common modules in various actin-binding proteins and is characterized by an α-helical fold. The CH domain plays important regulatory roles in both cytoskeletal dynamics and signaling. The CH domain is required for stability and organization of the actin cytoskeleton, calcium mobilization and activation of downstream pathways. The CH domain has recently garnered increased attention due to its importance in the onset of different diseases, such as cancers and asthma. However, many roles of the CH domain in various protein functions and corresponding diseases are still unclear. Here, we review current knowledge about the structural features, interactome and related diseases of the CH domain.
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