Recombinant Arthromyces ramosus Peroxidase Has Similar Substrate Specificity Profiles as, but a Catalytic Efficiency up to 11-Fold Higher than, Horseradish Peroxidase

辣根过氧化物酶 酶动力学 基质(水族馆) 过氧化物酶 阿布茨 催化作用 化学 重组DNA 生物化学 立体化学 组合化学 活动站点 生物 生态学 抗氧化剂 DPPH 基因
作者
Yuqun Yao,Li Huang,Yueqiang Xu,Qing X. Li
出处
期刊:Journal of Agricultural and Food Chemistry [American Chemical Society]
卷期号:70 (2): 646-655 被引量:7
标识
DOI:10.1021/acs.jafc.1c06261
摘要

Fungal peroxidases are valuable enzymes. Arthromyces ramosus peroxidase (ARP) and horseradish peroxidase (HRP) share a conserved catalytic site. Both native ARP and recombinant ARP (rARP) were not commercially available. The substrate specificity and kinetic parameters of rARP and HRP were not well compared, particularly relevent to structure-activity relationship. In this work, rARP expressed by Komagataella phaffii had a production yield of 6.2 mg/L, up to 155-fold higher than ARP and other recombinant peroxidases, and a specific activity of 3240 units/mg toward 2,2'-azino-bis(3-ethylbenzothiazoline-6-sulfonic acid) (ABTS), up to 29-fold higher than HRP and other peroxidases. The Michaelis constant (Km) and first-order rate constant (kcat) of rARP showed 10-fold substrate affinity and consequently 6-fold catalytic efficiency of HRP toward ABTS. Under optimal conditions, rARP shared similar substrate specificity profiles as commercial HRP; the second-order rate constants (kapp) of rARP showed 2-11-fold catalytic efficiency of HRP toward well-known peroxidase substrates. rARP's higher catalytic efficiency was also in agreement with the shorter binding distance of H/N-His56 in rARP/substrate in comparison to that of HRP/substrate, as illustrated by docking simulation. The rARP had similar substrate specificity profiles as, but higher specific activity and catalytic efficiency than, HRP, which merits its further structure-functional characterization and applications.
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