Zebrafish SETD3 mediated ubiquitination of phosphoprotein limits spring viremia of carp virus infection

生物 泛素 磷蛋白 斑马鱼 病毒 病毒血症 辛德比斯病毒 蛋白质降解 赖氨酸 病毒学 挑剔 细胞生物学 磷酸化 氨基酸 生物化学 基因 渔业 核糖核酸
作者
Xin Zhao,Ning Ji,Jiahong Guo,Wenji Huang,Jianhua Feng,Yanjie Shi,Kangyong Chen,Junya Wang,Jun Zou
出处
期刊:Fish & Shellfish Immunology [Elsevier BV]
卷期号:139: 108870-108870 被引量:2
标识
DOI:10.1016/j.fsi.2023.108870
摘要

Lysine methylation is a post-translational modification of histone and non-histone proteins and affects numerous cellular processes. The actin histidine methyltransferase SET domain containing 3 (SETD3) is a member of the protein lysine methyltransferase (PKMT) family which catalyse the addition of methyl groups to lysine residues. However, the role of SETD3 in virus-mediated innate immune responses has rarely been investigated. In this study, zebrafish SETD3 was shown to be induced by poly(I:C) and spring viremia of carp virus (SVCV) and inhibited virus infection. Further, it was found that SETD3 directly interacted with SVCV phosphoprotein (SVCV P) in the cytoplasm of EPC cells, initiating ubiquitination to degrade the SVCV P protein via proteasomal pathway. Interestingly, mutants lacking the SET and RSB domains were able to promote degradation of SVCV P, indicating that they are not required for SETD3 mediated degradation of SVCV P. Taken together, our study demonstrates that SETD3 is an antiviral factor which limits virus replication by promoting ubiquitination of viral phosphoprotein and subsequent protein degradation.
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