Specific ions effect on aggregation behaviors and structural changes of amyloid fibrils from rice glutelin

纤维 化学 单体 水溶液中的金属离子 动力学 生物物理学 离子 谷蛋白 结晶学 生物化学 聚合物 有机化学 贮藏蛋白 物理 量子力学 基因 生物
作者
Ting Li,Dong Wang,Xinxia Zhang,Zhengxing Chen,Li Wang
出处
期刊:Food Chemistry [Elsevier]
卷期号:441: 138351-138351
标识
DOI:10.1016/j.foodchem.2023.138351
摘要

Metal ions have been considered as an important factor on fibrils assembly. Herein, a comprehensive analysis of specific ions effect on fibril formation and structural changes was investigated. The addition of ions (except Zn2+) accelerated the aggregation kinetics of rice glutelin fibrils (RGFs) from 0.93 to 1.28–2.19 h−1. In addition, the fibrillization rate followed the order of NH4+ > Li+ > Na+ > K+ > Cu2+ > Mg2+ > Ca2+ > Zn2+. The highest yield and length of fibrils were observed with Ca2+, probably due to the ionic bridging effect and hydrated capacity of Ca2+. However, Cu2+ reduced the fibrils yield, which was attributable to the fact that Cu2+ disrupted β-sheet structure and inhibited the transition of monomer to fibrils. The polymorphism of fibrils was observed with different salts, and the light metals presented a superior effect on fibrils formation than heavy metals. Overall, this work will provide a further information into how to tune the structure of RGFs using various ions.
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