Investigating the impact of ovalbumin aggregate morphology on in vitro ovalbumin digestion using label-free quantitative peptidomics and multivariate data analysis

卵清蛋白 化学 蛋白质水解 体外 骨料(复合) 色谱法 消化(炼金术) 离子强度 同种类的 生物化学 抗原 生物 免疫学 材料科学 纳米技术 水溶液 有机化学 物理 热力学
作者
Kéra Nyemb,Julien Jardin,David Causeur,Catherine Guérin‐Dubiard,Didier Dupont,Shane M. Rutherfurd,Françoise Nau
出处
期刊:Food Research International [Elsevier BV]
卷期号:63: 192-202 被引量:22
标识
DOI:10.1016/j.foodres.2014.03.041
摘要

This study aimed to investigate how food structure, in the form of different ovalbumin aggregate morphologies, impacted the proteolysis of ovalbumin using an in vitro model that simulated digestion in the adult gastrointestinal tract. Four different aggregate morphologies were prepared by heating ovalbumin solution using different combinations of pH and ionic strength. Quantitative peptidomics (label-free) and multivariate data analysis of the resulting in vitro digests were performed. The 593 identified peptides were distributed in 6 homogeneous clusters based on the relative amount of peptide release from the different aggregate morphologies. Each cluster gathered peptides with common physicochemical characteristics. The results suggest that peptic and chymotryptic cleavages were favored by aggregation regardless of the aggregate morphology, while tryptic cleavages were favored when ovalbumin aggregates were spherical-agglomerated. It is notable that even after extensive digestion, the initial aggregate morphology influenced the amount of each peptide released.
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