Structural and biochemical insights into the bacteriophage PlyGRCS endolysin targeting methicillin‐resistant Staphylococcus aureus (MRSA) and serendipitous discovery of its interaction with a cold shock protein C (CspC)

赖氨酸 肽聚糖 溶解循环 噬菌体 金黄色葡萄球菌 冷冲击域 细菌细胞结构 微生物学 生物 化学 细胞壁 细菌 核糖核酸 生物化学 病毒学 病毒 大肠杆菌 遗传学 基因
作者
Gopinatha Krishnappa,Mitali Mandal,Subramaniapillai Selva Ganesan,Sudhagar Babu,Sivaraman Padavattan,Veenakumari Hb,Balasundaram Padmanabhan
出处
期刊:Protein Science [Wiley]
卷期号:32 (9) 被引量:1
标识
DOI:10.1002/pro.4737
摘要

Abstract Methicillin‐resistant Staphylococcus aureus (MRSA) causes life‐threatening human infections. Bacteriophage‐encoded endolysins degrade the cell walls of Gram‐positive bacteria by selectively hydrolyzing the peptidoglycan layer and thus are promising candidates to combat bacterial infections. PlyGRCS, the S. aureus‐ specific bacteriophage endolysin, contains a catalytic CHAP domain and a cell‐wall binding SH3_5 domain connected by a linker. Here, we show the crystal structure of full‐length PlyGRCS refined to 2.1 Å resolution. In addition, a serendipitous finding revealed that PlyGRCS binds to cold‐shock protein C (CspC) by interacting with its CHAP and SH3_5 domains. CspC is an RNA chaperone that plays regulatory roles by conferring bacterial adaptability to various stress conditions. PlyGRCS has substantial lytic activity against S. aureus and showed only minimal change in its lytic activity in the presence of CspC. Whereas the PlyGRCS‐CspC complex greatly reduced CspC‐nucleic acid binding, the aforesaid complex may downregulate the CspC function during bacterial infection. Overall, the crystal structure and biochemical results of PlyGRCS provide a molecular basis for the bacteriolytic activity of PlyGRCS against S. aureus .
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