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Influenza fusion peptides

融合 脂质双层融合 劈理(地质) 融合蛋白 融合机制 病毒包膜 化学 生物 生物化学 重组DNA 糖蛋白 基因 哲学 古生物学 断裂(地质) 语言学
作者
J.J. Skehel,Keith J. Cross,David A. Steinhauer,Don C. Wiley
出处
期刊:Biochemical Society Transactions [Portland Press]
卷期号:29 (4): 623-626 被引量:66
标识
DOI:10.1042/bst0290623
摘要

The 'fusion peptides' of a group of enveloped viruses that includes influenza, paramyxo-, retro-and filo-viruses are N-terminal regions of their membrane fusion proteins generated by cleavage of non-functional precursors. For the influenza membrane fusion protein, haemagglutinin (HA), the three-dimensional structures of precursor HA, cleaved HA and fusion-activated HA show that the fusion peptides are located in different positions in all three forms and adopt different structures. Analyses of mutant HAs with changes in fusion peptide sequence indicate the importance of specific residues for membrane-fusion activity and suggest a structure for the fusion peptide in a fusion-active molecule.

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