Crystal Structure of the Schiff Base Intermediate Prior to Decarboxylation in the Catalytic Cycle of Aspartate α-Decarboxylase

脱羧 席夫碱 羧基裂解酶 催化循环 化学 催化作用 晶体结构 基础(拓扑) 生物化学 立体化学 结晶学 数学 数学分析
作者
Byung Il Lee,Se Won Suh
出处
期刊:Journal of Molecular Biology [Elsevier]
卷期号:340 (1): 1-7 被引量:34
标识
DOI:10.1016/j.jmb.2004.04.049
摘要

l-Aspartate alpha-decarboxylase (ADC), encoded by the panD gene, catalyzes the conversion of l-aspartate into beta-alanine. In the microorganisms, beta-alanine is required for the synthesis of pantothenate (vitamin B(5)), which is the precursor of 4'-phosphopantetheine and coenzyme A. We have determined the crystal structure of Helicobacter pylori ADC, a tetrameric enzyme, in two forms: the apo structure at 2.0 A resolution and the isoasparagine complex structure at 1.55 A resolution. All subunits of the tetramer are self-processed at the Gly24-Ser25 linkage, producing the smaller beta chain (residues 1-24) and the larger alpha chain (residues 25-117). Each subunit contains nine beta-strands and three alpha-helices; it is folded into the double-psi beta-barrel structure. In the apo structure, the new amino terminus of the alpha chain, Ser25, is converted into a pyruvoyl group. In the isoasparagine complex structure, the substrate analog is covalently attached to the pyruvoyl group. This structure represents the enzyme-substrate Schiff base intermediate that was proposed to form prior to the decarboxylation step in the catalytic cycle of ADC. Thus our study provides direct structural evidence for the reaction mechanism of ADC.
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