Structural basis of directional switching by the bacterial flagellum

鞭毛 顺时针方向的 细胞质 生物物理学 旋转(数学) 生物 低温电子显微 蛋白质丝 结晶学 细胞生物学 遗传学 细菌 化学 生物化学 数学 几何学
作者
Steven Johnson,Justin C. Deme,Emily Furlong,Joseph Caesar,Fabienne F. V. Chevance,Kelly T. Hughes,Susan M. Lea
出处
期刊:Nature microbiology [Nature Portfolio]
卷期号:9 (5): 1282-1292 被引量:23
标识
DOI:10.1038/s41564-024-01630-z
摘要

The bacterial flagellum is a macromolecular protein complex that harvests energy from uni-directional ion flow across the inner membrane to power bacterial swimming via rotation of the flagellar filament. Rotation is bi-directional, with binding of a cytoplasmic chemotactic response regulator controlling reversal, though the structural and mechanistic bases for rotational switching are not well understood. Here we present cryoelectron microscopy structures of intact Salmonella flagellar basal bodies (3.2–5.5 Å), including the cytoplasmic C-ring complexes required for power transmission, in both counter-clockwise and clockwise rotational conformations. These reveal 180° movements of both the N- and C-terminal domains of the FliG protein, which, when combined with a high-resolution cryoelectron microscopy structure of the MotA5B2 stator, show that the stator shifts from the outside to the inside of the C-ring. This enables rotational switching and reveals how uni-directional ion flow across the inner membrane is used to accomplish bi-directional rotation of the flagellum. Cryoelectron microscopy analyses of the counter-clockwise and clockwise states of the Salmonella Typhimurium C-ring reveal the structural bases for changes in rotation of the bacterial flagellum.
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