Methylation of ciliary dynein motors involves the essential cytosolic assembly factor DNAAF3/PF22

动力蛋白 纤毛 原发性睫状体运动障碍 生物 细胞生物学 鞭毛 轴丝 微管 动态素 衣原体 遗传学 突变体 基因 语言学 哲学 支气管扩张
作者
Miho Sakato-Antoku,Ramila S. Patel‐King,Jeremy L. Balsbaugh,Stephen M. King
出处
期刊:Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America [Proceedings of the National Academy of Sciences]
卷期号:121 (5)
标识
DOI:10.1073/pnas.2318522121
摘要

Axonemal dynein motors drive ciliary motility and can consist of up to twenty distinct components with a combined mass of ~2 MDa. In mammals, failure of dyneins to assemble within the axonemal superstructure leads to primary ciliary dyskinesia. Syndromic phenotypes include infertility, rhinitis, severe bronchial conditions, and situs inversus. Nineteen specific cytosolic factors (Dynein Axonemal Assembly Factors; DNAAFs) are necessary for axonemal dynein assembly, although the detailed mechanisms involved remain very unclear. Here, we identify the essential assembly factor DNAAF3 as a structural ortholog of S-adenosylmethionine–dependent methyltransferases. We demonstrate that dynein heavy chains, especially those forming the ciliary outer arms, are methylated on key residues within various nucleotide-binding sites and on microtubule-binding domain helices directly involved in the transition to low binding affinity. These variable modifications, which are generally missing in a Chlamydomonas null mutant for the DNAAF3 ortholog PF22 (DAB1), likely impact on motor mechanochemistry fine-tuning the activities of individual dynein complexes.
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