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TDP‐43 associates with stalled ribosomes and contributes to cell survival during cellular stress

应力颗粒 多形体 核糖体 细胞生物学 信使核糖核酸 生物 氧化应激 蛋白质生物合成 核糖核酸 分子生物学 化学 翻译(生物学) 生物化学 基因
作者
Shinji Higashi,Tomohiro Kabuta,Yoshitaka Nagai,Yukihiro Tsuchiya,Haruhiko Akiyama,Keiji Wada
出处
期刊:Journal of Neurochemistry [Wiley]
卷期号:126 (2): 288-300 被引量:65
标识
DOI:10.1111/jnc.12194
摘要

TAR DNA-binding protein 43 (TDP-43) has emerged as an important contributor to amyotrophic lateral sclerosis and frontotemporal lobar degeneration. To understand the physiological roles of TDP-43 in the complex translational regulation mechanisms, we exposed cultured cells to oxidative stress induced by sodium arsenite (ARS) for different periods of time, leading to non-lethal or sublethal injury. Polysome profile analysis revealed that ARS-induced stress caused the association of TDP-43 with stalled ribosomes via binding to mRNA, which was not found under the steady-state condition. When the cells were exposed to short-term/non-lethal stress, TDP-43 associating with ribosomes localized to stress granules (SGs); this association was transient because it was immediately dissolved by the removal of the stress. In contrast, when the cells were exposed to long-term/sublethal stress, TDP-43 was excluded from SGs and shifted to the heavy fractions independent of any binding to mRNA. In these severely stressed cells, biochemical alterations of TDP-43, such as increased insolubility and disulfide bond formation, were irreversible. TDP-43 was finally phosphorylated via the ARS-induced c-jun N-terminal kinase pathway. In TDP-43-silenced cells, stalled mRNA and poly (A)(+) RNA stability was disturbed and cytotoxicity increased under sublethal stress. Thus, TDP-43 associates with stalled ribosomes and contributes to cell survival during cellular stress.
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