Cloning, expression, purification, crystallization and preliminary X-ray diffraction analysis of the structural domain of the nucleocapsid N protein from porcine reproductive and respiratory syndrome virus (PRRSV)

猪繁殖与呼吸综合征病毒 克隆(编程) 病毒学 生物 病毒 分子生物学 计算机科学 程序设计语言
作者
Danny N.P. Doan,Terje Dokland
出处
期刊:Acta Crystallographica Section D-biological Crystallography [International Union of Crystallography]
卷期号:59 (8): 1504-1506 被引量:8
标识
DOI:10.1107/s0907444903012721
摘要

The structural domain of the PRRSV nucleocapsid N protein was overexpressed in Escherichia coli and purified to homogeneity. Crystals of the expressed protein, designated His-NΔ57, were obtained by hanging-drop vapour diffusion using PEG 3350 as precipitant at pH 6.5. A native data set from a frozen crystal was collected to 2.7 Å resolution using synchrotron radiation. The crystals belong to space group P3121 or P3221, with unit-cell parameters a = 44.41, c = 125.05, and contain a dimer in the asymmetric unit.
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