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Synaptic vesicle fusion

快照25 囊泡融合 圈套复合体 脂质双层融合 突触蛋白1 突触小泡 小泡 接吻奔跑融合 膜泡运输蛋白质类 细胞生物学 蒙克-18 化学 STX1A型 生物物理学 生物 生物化学 细胞质 液泡 液泡蛋白分选
作者
Josep Rizo,Christian Rosenmund
出处
期刊:Nature Structural & Molecular Biology [Springer Nature]
卷期号:15 (7): 665-674 被引量:512
标识
DOI:10.1038/nsmb.1450
摘要

The core of the neurotransmitter release machinery is formed by SNARE complexes, which bring the vesicle and plasma membranes together and are key for fusion, and by Munc18-1, which controls SNARE-complex formation and may also have a direct role in fusion. In addition, SNARE complex assembly is likely orchestrated by Munc13s and RIMs, active-zone proteins that function in vesicle priming and diverse forms of presynaptic plasticity. Synaptotagmin-1 mediates triggering of release by Ca2+, probably through interactions with SNAREs and both membranes, as well as through a tight interplay with complexins. Elucidation of the release mechanism will require a full understanding of the network of interactions among all these proteins and the membranes.
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