Functional role of Hsp60 as a positive regulator of human viral infection progression.

调节器 先天免疫系统 热休克蛋白70
作者
Zbigniew Wyżewski,Karolina P Gregorczyk,Joanna Szczepanowska,Lidia Szulc-Dąbrowska
出处
期刊:Acta Virologica [AEPress, s.r.o.]
卷期号:62 (1): 33-40 被引量:13
标识
DOI:10.4149/av_2018_104
摘要

Heat shock proteins (Hsps) are a family of proteins highly conserved in evolution. Members of the Hsp family are mainly responsible for proper protein folding, however they perform many other functions in living organisms. Hsp60 is a molecular chaperone that is present in mitochondria and cytosol of eukaryotic cells, as well as on their surface. It is also found in the extracellular space and in the peripheral blood. Apart from its role in assisting protein folding in cooperation with Hsp10, Hsp60 contributes to regulation of apoptosis, as well as participates in modulation of the immune system activity. Hsp60 may favor oncogenesis by promoting survival or growth of some tumor cell types. Hsp60 is a subject of medical research due to its role in pathogenesis of certain tumors and infectious diseases. In this review we discuss mechanisms by which Hsp60 promotes development and progression of infections caused by three human viruses: hepatitis B virus (HBV), human immunodeficiency virus (HIV) and influenza A virus.
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