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Structure of a Murine Leukemia Virus Receptor-Binding Glycoprotein at 2.0 Angstrom Resolution

反平行(数学) 糖蛋白 小鼠白血病病毒 受体 病毒学 病毒 病毒包膜 生物 逆转录病毒 病毒进入 分子生物学 化学 结晶学 物理 生物化学 病毒复制 量子力学 磁场
作者
Deborah Fass,Robert A. Davey,C A Hamson,Peter S. Kim,James M. Cunningham,James L. Keck
出处
期刊:Science [American Association for the Advancement of Science (AAAS)]
卷期号:277 (5332): 1662-1666 被引量:200
标识
DOI:10.1126/science.277.5332.1662
摘要

An essential step in retrovirus infection is the binding of the virus to its receptor on a target cell. The structure of the receptor-binding domain of the envelope glycoprotein from Friend murine leukemia virus was determined to 2.0 angstrom resolution by x-ray crystallography. The core of the domain is an antiparallel β sandwich, with two interstrand loops forming a helical subdomain atop the sandwich. The residues in the helical region, but not in the β sandwich, are highly variable among mammalian C-type retroviruses with distinct tropisms, indicating that the helical subdomain determines the receptor specificity of the virus.

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