亲爱的研友该休息了!由于当前在线用户较少,发布求助请尽量完整的填写文献信息,科研通机器人24小时在线,伴您度过漫漫科研夜!身体可是革命的本钱,早点休息,好梦!

The molecular network of the proteasome machinery inhibition response is orchestrated by HSP70, revealing vulnerabilities in cancer cells

蛋白酶体 细胞生物学 癌症 热休克蛋白70 癌细胞 生物 计算生物学 癌症研究 化学 生物化学 遗传学 热休克蛋白 基因
作者
Magdalena Oroń,Marcin Grochowski,Akanksha Jaiswar,Justyna Legierska,Kamil Jastrzębski,Magdalena Nowak-Niezgoda,Małgorzata Kołos,Wojciech Kaźmierczak,Tomasz Olesiński,Małgorzata Lenarcik,Magdalena Cybulska,Michał Mikula,Maciej Żylicz,Marta Miączyńska,Katharina Zettl,Jacek R. Wiśniewski,Dawid Walerych
出处
期刊:Cell Reports [Elsevier]
卷期号:40 (13): 111428-111428 被引量:12
标识
DOI:10.1016/j.celrep.2022.111428
摘要

Proteasome machinery is a major proteostasis control system in human cells, actively compensated upon its inhibition. To understand this compensation, we compared global protein landscapes upon the proteasome inhibition with carfilzomib, in normal fibroblasts, cells of multiple myeloma, and cancers of lung, colon, and pancreas. Molecular chaperones, autophagy, and endocytosis-related proteins are the most prominent vulnerabilities in combination with carfilzomib, while targeting of the HSP70 family chaperones HSPA1A/B most specifically sensitizes cancer cells to the proteasome inhibition. This suggests a central role of HSP70 in the suppression of the proteasome downregulation, allowing to identify pathways impinging on HSP70 upon the proteasome inhibition. HSPA1A/B indeed controls proteasome-inhibition-induced autophagy, unfolded protein response, and endocytic flux, and directly chaperones the proteasome machinery. However, it does not control the NRF1/2-driven proteasome subunit transcriptional bounce-back. Consequently, targeting of NRF1 proves effective in decreasing the viability of cancer cells with the inhibited proteasome and HSP70.
最长约 10秒,即可获得该文献文件

科研通智能强力驱动
Strongly Powered by AbleSci AI
更新
大幅提高文件上传限制,最高150M (2024-4-1)

科研通是完全免费的文献互助平台,具备全网最快的应助速度,最高的求助完成率。 对每一个文献求助,科研通都将尽心尽力,给求助人一个满意的交代。
实时播报
刚刚
研友_VZG7GZ应助http采纳,获得10
3秒前
完美世界应助catherlink采纳,获得10
3秒前
15秒前
21秒前
干冷安完成签到,获得积分10
24秒前
lancekenway发布了新的文献求助10
25秒前
25秒前
25秒前
鹤桉完成签到,获得积分20
29秒前
lancekenway完成签到,获得积分10
29秒前
30秒前
han完成签到 ,获得积分10
33秒前
hanlixuan完成签到 ,获得积分10
35秒前
传奇3应助鹤桉采纳,获得10
36秒前
科研通AI2S应助科研通管家采纳,获得10
44秒前
酷波er应助科研通管家采纳,获得10
44秒前
寻道图强应助科研通管家采纳,获得60
44秒前
科研通AI2S应助科研通管家采纳,获得10
44秒前
惠民完成签到,获得积分20
46秒前
49秒前
ni完成签到,获得积分10
53秒前
秦秦完成签到 ,获得积分10
53秒前
小张同学完成签到 ,获得积分10
59秒前
关我屁事完成签到 ,获得积分10
1分钟前
千倾完成签到 ,获得积分10
1分钟前
老宇完成签到,获得积分10
1分钟前
好懒完成签到,获得积分10
1分钟前
1分钟前
ddd发布了新的文献求助10
1分钟前
1分钟前
酷酷的TA完成签到,获得积分10
1分钟前
peanut完成签到 ,获得积分10
1分钟前
1分钟前
miuwu发布了新的文献求助10
1分钟前
然然发布了新的文献求助10
1分钟前
kk_1315完成签到,获得积分10
1分钟前
1分钟前
1分钟前
迷你的靖雁完成签到,获得积分10
1分钟前
高分求助中
The late Devonian Standard Conodont Zonation 2000
Nickel superalloy market size, share, growth, trends, and forecast 2023-2030 2000
The Lali Section: An Excellent Reference Section for Upper - Devonian in South China 1500
Very-high-order BVD Schemes Using β-variable THINC Method 890
Mantiden: Faszinierende Lauerjäger Faszinierende Lauerjäger 800
PraxisRatgeber: Mantiden: Faszinierende Lauerjäger 800
A new species of Coccus (Homoptera: Coccoidea) from Malawi 500
热门求助领域 (近24小时)
化学 医学 生物 材料科学 工程类 有机化学 生物化学 物理 内科学 纳米技术 计算机科学 化学工程 复合材料 基因 遗传学 催化作用 物理化学 免疫学 量子力学 细胞生物学
热门帖子
关注 科研通微信公众号,转发送积分 3256828
求助须知:如何正确求助?哪些是违规求助? 2898945
关于积分的说明 8303123
捐赠科研通 2568188
什么是DOI,文献DOI怎么找? 1394905
科研通“疑难数据库(出版商)”最低求助积分说明 652924
邀请新用户注册赠送积分活动 630631