Thickening mechanism of recombined dairy cream stored at 4 °C: Changes in the composition and structure of milk protein under different sterilization intensities

化学 灭菌(经济) 乳清蛋白 增稠 食品科学 作文(语言) 色谱法 语言学 高分子科学 哲学 经济 外汇市场 货币经济学 外汇
作者
Shiran Wang,Yang Li,Guosen Yan,Dongdong Yuan,Baoping Ji,Feng Zhou,Yan Li,Liebing Zhang
出处
期刊:International Journal of Biological Macromolecules [Elsevier BV]
卷期号:227: 903-914 被引量:2
标识
DOI:10.1016/j.ijbiomac.2022.12.203
摘要

This work elucidates the mechanism involved in the effect of varying sterilization intensities on RDC thickening via comparative analysis of the changes in the composition and structure of RDC interfacial protein after storage at 4 °C and at 25 °C. The results showed that pasteurized RDCs (75 °C for 16 s, 90 °C for 5 min) and high-temperature sterilized RDCs (105 °C for 3 min, 115 °C for 7 min and 121 °C for 7 min) did not thicken during storage at 25 °C, and had lower viscosities and higher Ca2+ concentrations than those stored at 4 °C. Whey protein (WP) aggregates were found to have been adsorbed at the interface of high-temperature treated RDCs stored at 4 °C, leading to the aggregation of fat globules and, consequently, reversible thickening. However, high-temperature sterilized RDCs underwent into irreversible thickening at 10 d, 7 d and 3 d. This phenomenon was attributed to the large amount of heat-induced whey protein and κ-casein complex that was absorbed on the oil-water interface, with Ca2+ bonded to form bridging flocculation, which altered the secondary structure of the interfacial protein to one with increased β-sheet content and decreased random coil content.
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