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Engineering of a novel carbonyl reductase with coenzyme regeneration in E. coli for efficient biosynthesis of enantiopure chiral alcohols

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作者
Ping Wei,Jiaxin Gao,Gao‐Wei Zheng,Hong Wu,Min‐Hua Zong,Wen‐Yong Lou
出处
期刊:Journal of Biotechnology [Elsevier]
卷期号:230: 54-62 被引量:28
标识
DOI:10.1016/j.jbiotec.2016.05.004
摘要

The novel anti-Prelog stereospecific carbonyl reductase from Acetobacter sp. CCTCC M209061 was successfully expressed in E. coli combined with glucose dehydrogenase (GDH) to construct an efficient whole-cell biocatalyst with coenzyme NADH regeneration. The enzymatic activity of GAcCR (AcCR with a GST tag) reached 304.9 U/g-dcw, even 9 folds higher than that of wild strain, and the activity of GDH for NADH regeneration recorded 46.0 U/mg-protein in the recombinant E. coli. As a whole-cell biocatalyst, the recombinant E. coli BL21(DE3)pLysS (pETDuet-gaccr-gdh) possessed a broad substrate spectrum for kinds of carbonyl compounds with encouraging yield and stereoselectivity. Besides, the asymmetric reduction of ethyl 4-chloroacetoacetate (COBE) to optically pure ethyl 4-chloro-3-hydroxybutyrate (CHBE) catalyzed by the whole-cell biocatalyst was systematically investigated. Under the optimal reaction conditions, the optical purity of CHBE was over 99% e.e. for (S)-enantiomer, and the initial rate and product yield reached 8.04 μmol/min and 99.4%, respectively. Moreover, the space-time yield was almost 20 folds higher than that catalyzed by the wild strain. Therefore, a new, high efficiency biocatalyst for asymmetric reductions was constructed successfully, and the enantioselective reduction of prochiral compounds using the biocatalyst was a promising approach for obtaining enantiopure chiral alcohols.
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