Human liver steroid sulphotransferase sulphates bile acids

胆酸 类固醇 脱氢表雄酮 胆汁酸 化学 生物化学 硫酸化 胞浆 雄激素 激素
作者
A Radominska,KATHLEEN A. COMER,Piotr Zimniak,Josie L. Falany,Mümtaz İşcan,Charles N. Falany
出处
期刊:Biochemical Journal [Portland Press]
卷期号:272 (3): 597-604 被引量:117
标识
DOI:10.1042/bj2720597
摘要

The sulphation of bile acids is an important pathway for the detoxification and elimination of bile acids during cholestatic liver disease. A dehydroepiandrosterone (DHEA) sulphotransferase has been purified from male and female human liver cytosol using DEAE-Sepharose CL-6B and adenosine 3′,5′-diphosphate-agarose affinity chromatography [Falany, Vazquez & Kalb (1989) Biochem. J. 260, 641-646]. Results in the present paper show that the DHEA sulphotransferase, purified to homogeneity, is also reactive towards bile acids, including lithocholic acid and 6-hydroxylated bile acids, as well as 3-hydroxylated short-chain bile acids. The highest activity towards bile acids was observed with lithocholic acid (54.3 +/- 3.6 nmol/min per mg of protein); of the substrates tested, the lowest activity was detected with hyodeoxycholic acid (4.2 +/- 0.01 nmol/min per mg of protein). The apparent Km values for the enzyme are 1.5 +/- 0.31 microM for lithocholic acid and 4.2 +/- 0.73 microM for taurolithocholic acid. Lithocholic acid also competitively inhibits DHEA sulphation by the purified sulphotransferase (Ki 1.4 microM). No evidence was found for the formation of bile acid sulphates by sulphotransferases different from the DHEA sulphotransferase during purification work. The above results suggest that a single steroid sulphotransferase with broad specificity encompassing neutral steroids and bile acids exists in human liver.
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