Acid Phosphatase/Phosphotransferases from Enteric Bacteria.

摩根尼拉 产气肠杆菌 生物化学 磷酸转移酶 生物 磷酸果糖激酶2 钙不动杆菌 磷酸酶 大肠杆菌 肠杆菌科 基因 抗生素 不动杆菌
作者
Yuko Mihara,Takashi Utagawa,Hideaki Yamada,Yasuhisa Asano
出处
期刊:Journal of Bioscience and Bioengineering [Elsevier]
卷期号:92 (1): 50-54 被引量:24
标识
DOI:10.1263/jbb.92.50
摘要

We have investigated the enzymatic phosphorylation of nucleosides and found that Morganella morganii phoC acid phosphatase exhibits regioselective pyrophosphate (PPi)-nucleoside phosphotransferase activity. In this study, we isolated genes encoding an acid phosphatase with regioselective phosphotransferase activity (AP/PTase) from Providencia stuartii, Enterobacter aerogenes, Escherichia blattae and Klebsiella planticola, and compared the primary structures and enzymatic characteristics of these enzymes with those of AP/PTase (PhoC acid phosphatase) from M. morganii. The enzymes were highly homologous in primary structure with M. morganii AP/PTase, and are classified as class A1 acid phosphatases. The synthesis of inosine-5′-monophosphate (5′-IMP) by E. coli overproducing each acid phosphatase was investigated. The P. stuartii enzyme, which is most closely related to the M. morganii enzyme, exhibited high 5′-IMP productivity, similar to the M. morganii enzyme. The 5′-IMP productivities of the E. aerogenes, E. blattae and K. planticola enzymes were inferior to those of the former two enzymes. This result underlines the importance of lower Km values for efficient nucleotide production. As these enzymes exhibited a very high degree of homology at the amino acid sequence level, it is likely that local sequence differences in the binding pocket are responsible for the differences in the nucleoside-PPi phosphotransferase reaction.
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