Characterization of β-Barrel Outer Membrane Proteins and Their Interactions with Chaperones by Chemical-Crosslinking Mass Spectrometry

周质间隙 细菌外膜 化学 质谱法 表征(材料科学) 生物物理学 膜蛋白 伴侣(临床) 计算生物学 生物化学 纳米技术 生物 材料科学 色谱法 大肠杆菌 基因 医学 病理
作者
Antonio N. Calabrese
出处
期刊:Methods in molecular biology 卷期号:: 259-272
标识
DOI:10.1007/978-1-0716-3734-0_16
摘要

Chemical crosslinking-mass spectrometry (XL-MS) is an established tool that can be used to study the architecture and dynamics of proteins and protein assemblies. Here the application of XL-MS to study outer membrane proteins (OMPs) and their interactions with periplasmic chaperones is described, to inform on the molecular mechanisms underpinning OMP assembly. XL-MS data are especially powerful when used to complement high-resolution structural data, data from structural prediction or to drive molecular modeling of proteins and protein assemblies. The approach described here could be applied to the study of any protein assembly (including other membrane proteins).
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