Midbody Targeting of the ESCRT Machinery by a Noncanonical Coiled Coil in CEP55

ESCRT公司 胞质分裂 中段 TSG101型 螺旋线圈 细胞生物学 内体 化学 异四聚体 生物 蛋白质亚单位 细胞分裂 生物化学 细胞内 细胞 基因 小RNA 微泡
作者
Hyung Ho Lee,Natalie Elia,Rodolfo Ghirlando,Jennifer Lippincott‐Schwartz,James H. Hurley
出处
期刊:Science [American Association for the Advancement of Science]
卷期号:322 (5901): 576-580 被引量:233
标识
DOI:10.1126/science.1162042
摘要

The ESCRT (endosomal sorting complex required for transport) machinery is required for the scission of membrane necks in processes including the budding of HIV-1 and cytokinesis. An essential step in cytokinesis is recruitment of the ESCRT-I complex and the ESCRT-associated protein ALIX to the midbody (the structure that tethers two daughter cells) by the protein CEP55. Biochemical experiments show that peptides from ALIX and the ESCRT-I subunit TSG101 compete for binding to the ESCRT and ALIX-binding region (EABR) of CEP55. We solved the crystal structure of EABR bound to an ALIX peptide at a resolution of 2.0 angstroms. The structure shows that EABR forms an aberrant dimeric parallel coiled coil. Bulky and charged residues at the interface of the two central heptad repeats create asymmetry and a single binding site for an ALIX or TSG101 peptide. Both ALIX and ESCRT-I are required for cytokinesis, which suggests that multiple CEP55 dimers are required for function.
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