Enhancing hyaluronidase enzyme activity: Insights from advancement in bovine and ovine testicular hyaluronidase purification

透明质酸酶 化学 硫酸铵沉淀 透明质酸 色谱法 污渍 硫酸铵 亲和层析 酶分析 琼脂糖 蛋白质纯化 生物化学 凝集素 生物 大小排阻色谱法 解剖 基因
作者
Seyed Mohammadhassan Modarressi,Zahra Koolivand,Mojdeh Akbari
出处
期刊:Journal of Chromatography B [Elsevier]
卷期号:1234: 124031-124031
标识
DOI:10.1016/j.jchromb.2024.124031
摘要

This essay investigates the use of an affinity resin named Capto lentil lectin for the purification of bovine and ovine testicular hyaluronidase. Hyaluronidase, an enzyme that degrades hyaluronic acid, is used widely in medical fields like dermatology, orthopedics, and ophthalmology. The research highlights the importance of optimizing the purification process to increase enzyme activity and purity. A new purification method is proposed, which begins with ammonium sulfate precipitation, followed by Blue Sepharose and Capto Lentil Lectin chromatography. This novel approach significantly increases the yield, purity, and activity of the enzyme. This study paves the way for further research into improving the purification process. The study further discusses challenges in identifying hyaluronidase bands using SDS-PAGE and highlights the necessity of using Western blotting for precise results.
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