Molecular mechanism of S -adenosylmethionine sensing by SAMTOR in mTORC1 signaling

调节器 mTORC1型 细胞生物学 GTP酶 生物 黑腹果蝇 生物化学 化学 信号转导 生物物理学 基因 PI3K/AKT/mTOR通路
作者
Xin Tang,Yifan Zhang,Guanchao Wang,Chunxiao Zhang,Fang Wang,Jiawen Shi,Tianlong Zhang,Jianping Ding
出处
期刊:Science Advances [American Association for the Advancement of Science]
卷期号:8 (26) 被引量:11
标识
DOI:10.1126/sciadv.abn3868
摘要

The mechanistic target of rapamycin-mLST8-raptor complex (mTORC1) functions as a central regulator of cell growth and metabolism in response to changes in nutrient signals such as amino acids. SAMTOR is an S-adenosylmethionine (SAM) sensor, which regulates the mTORC1 activity through its interaction with the GTPase-activating protein activity toward Rags-1 (GATOR1)-KPTN, ITFG2, C12orf66 and SZT2-containing regulator (KICSTOR) complex. In this work, we report the crystal structures of Drosophila melanogaster SAMTOR in apo form and in complex with SAM. SAMTOR comprises an N-terminal helical domain and a C-terminal SAM-dependent methyltransferase (MTase) domain. The MTase domain contains the SAM-binding site and the potential GATOR1-KICSTOR-binding site. The helical domain functions as a molecular switch, which undergoes conformational change upon SAM binding and thereby modulates the interaction of SAMTOR with GATOR1-KICSTOR. The functional roles of the key residues and the helical domain are validated by functional assays. Our structural and functional data together reveal the molecular mechanism of the SAM sensing of SAMTOR and its functional role in mTORC1 signaling.
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