Characterization of Protein–Protein Interactions by Isothermal Titration Calorimetry

等温滴定量热法 滴定法 胰蛋白酶 化学 等温过程 量热法 糜蛋白酶 离解(化学) 离解常数 生物化学 生物物理学 物理化学 生物 热力学 受体 物理
作者
Adrián Velázquez‐Campoy,Stephanie A. Leavitt,Ernesto Freire
出处
期刊:Humana Press eBooks [Humana Press]
卷期号:: 035-054 被引量:121
标识
DOI:10.1385/1-59259-762-9:035
摘要

Isothermal titration calorimetry (ITC) is a powerful technique to study both protein-ligand and protein-protein interactions. This methods chapter is devoted to describing protein-protein interactions, in particular, the association between two different proteins and the self-association of a protein into homodimers. ITC is the only technique that determines directly the thermodynamic parameters of a given reaction: ΔG, ΔH, ΔS, and ΔC P. Isothermal titration calorimeters have evolved over the years and one of the latest models is the VP-ITC produced by Microcal, Inc. In this chapter we will be describing the general procedure for performing an ITC experiment as well as for the specific cases of porcine pancreatic trypsin binding to soybean trypsin inhibitor and the dissociation of bovine pancreatic α-chymotrypsin.
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