Lipase Congeners Designed by Genetic Code Engineering

遗传密码 氨基酸 脂肪酶 蛋白质工程 生物催化 酪氨酸 苯丙氨酸 蛋氨酸 合成生物学 化学 生物化学 计算生物学 生物 反应机理 催化作用
作者
Michael Georg Hoesl,Carlos G. Acevedo‐Rocha,Sebastian Nehring,Marina Royter,Christina Wolschner,Birgit Wiltschi,Nediljko Budiša,Garabed Antranikian
出处
期刊:Chemcatchem [Wiley]
卷期号:3 (1): 213-221 被引量:76
标识
DOI:10.1002/cctc.201000253
摘要

Abstract Classical enzyme optimization exploits the chemistry confined to the 20 canonical amino acids encoded by the standard genetic code. ‘Genetic code engineering’ allows the global substitution of particular residues with synthetic analogues, endowing proteins with chemical diversity not found in nature. These proteins are congeners of the parent protein because they originate from the same gene sequence, but contain a fraction of noncanonical amino acids. Global substitutions of methionine, proline, phenylalanine, and tyrosine have been carried out with related analogues in Thermoanaerobacter thermohydrosulfuricus lipase. This study represents the first extensive report of an important biocatalyst substituted with a high number of noncanonical amino acids. The generated lipase congeners displayed special features such as enhanced activation, elevated enzyme activity (by up to 25 %) and substrate tolerance (by up to 40 %), and changes in optimal temperature (by up to 20 °C) and pH (by up to 3). These emergent features achieved by genetic code engineering might be important not only for academic research, but also for numerous economical applications in the food, detergent, chemical, pharmaceutical, leather, textile, cosmetic, and paper industries.

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