Increased catalytic activity of protein disulfide isomerase using aromatic thiol based redox buffers

化学 硫醇 蛋白质二硫键异构酶 半胱氨酸 二硫键 氧化还原 谷胱甘肽 生物化学 催化作用 硫氧还蛋白 异构酶 组合化学 二硫苏糖醇
作者
Jonathan D. Gough,Watson J. Lees
出处
期刊:Bioorganic & Medicinal Chemistry Letters [Elsevier]
卷期号:15 (3): 777-781 被引量:14
标识
DOI:10.1016/j.bmcl.2004.11.005
摘要

PDI is an enzyme that acts as a chaperone, shufflase, and oxidase during the folding of disulfide-containing proteins. The ability of aromatic thiols to increase the activity of PDI-catalyzed protein folding over that of the standard thiol glutathione (GSH) was measured. 4-Mercaptobenzoic acid (ArSH) increased the activity of PDI by a factor of three.
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