Structural Insights into Ubiquinone Biosynthesis in Membranes

跨膜结构域 生物化学 超家族 跨膜蛋白 转移酶 生物合成 基质(水族馆) 化学 脂质双层 活动站点 生物物理学 立体化学 生物 基因 受体 生态学
作者
Wei Cheng,Weikai Li
出处
期刊:Science [American Association for the Advancement of Science (AAAS)]
卷期号:343 (6173): 878-881 被引量:133
标识
DOI:10.1126/science.1246774
摘要

Catalysis in the Membrane Enzymes in the UbiA superfamily of integral membrane proteins synthesize lipid-soluble aromatics such as ubiquinones and chlorophylls that function in energy storage and energy transfer in mitochondrial and chloroplast membranes. Cheng and Li (p. 878 ) report structures of an archaeal UbiA protein in both apo and substrate-bound states. The structures show a large active site with a lateral portal that is likely to give access to the long-chain isoprenoid substrates. The findings suggest a mechanism for substrate recognition and catalysis and can explain disease-related mutants in eukaryotic homologs.
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