Production and secretion of human interleukin 6 into the periplasm of Escherichia coli: efficient processing of N-terminal variants of hIL6 by the E. coli signal peptidase

周质间隙 大肠杆菌 信号肽 核糖体结合位点 分泌物 质粒 生物 生物化学 紫胶操纵子 分子生物学 化学 肽序列 基因 翻译(生物学) 信使核糖核酸
作者
Isabel Barthelemy,Gonzalo González de Buitrago,C. Carreiro,Fernando Roncal,Agustín Pérez-Aranda,Gabriel Márquez,José Luís Barbero
出处
期刊:Journal of Biotechnology [Elsevier BV]
卷期号:27 (3): 307-316 被引量:20
标识
DOI:10.1016/0168-1656(93)90093-3
摘要

We have developed a system for expressing human interleukin 6 into the periplasmic space of Escherichia coli. The method is based on the expression of the hIL6 gene under the control of the regulatory signals of plasmid pINIII-OMPA3, i.e., lpp-lac promoter and the E. coli OMPA ribosome binding site and leader sequence. Since microheterogeneity is known to occur in the amino end of the cytokine, we tested different 'natural' versions of the protein, and we found that the secretion process was only efficient when the N-terminal amino acid was not proline. In flask experiments this procedure yields about 8-10 mg of biologically active hIL6 per liter.
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