The N-glycans of lactoferrin: more than just a sweet decoration

乳铁蛋白 糖基化 糖蛋白 聚糖 高尔基体 内质网 生物化学 生物 细胞生物学 细胞外 化学
作者
Kristina Zlatina,Sebastian P. Galuska
出处
期刊:Biochemistry and Cell Biology [NRC Research Press]
卷期号:99 (1): 117-127 被引量:38
标识
DOI:10.1139/bcb-2020-0106
摘要

Nearly all extracellular proteins undergo post-translational modification with sugar chains during their transit through the endoplasmic reticulum and the Golgi apparatus. These “sweet” modifications not only influence the activity of its carrier protein, but they themselves often have bioactivity, independent of the carrier function. Lactoferrin belongs to the group of glycoproteins and is modified with several different N-glycans. This minireview summarizes several studies dealing with the diverse glycosylation patterns of lactoferrin from different origins, and the potential impact of these post-translational modifications on the functionality of lactoferrin. A special emphasis is placed on the differences between human and bovine lactoferrin, because the latter form is often selected for the development of novel therapeutic approaches in humans. For this reason, the potential impact of the bovine-specific glycosylation patterns on the observed heterogeneous effects of lactoferrin in humans is discussed within this minireview.
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