NgR1 binding to reovirus reveals an unusual bivalent interaction and a new viral attachment protein

生物 贪婪 受体 衣壳 细胞生物学 病毒学 病毒 病毒进入 病毒蛋白 结合位点 血浆蛋白结合 病毒复制 抗体 生物化学 免疫学
作者
Danica M. Sutherland,Michael Strebl,Melanie Koehler,Olivia L. Welsh,Xinzhe Yu,Liya Hu,Rita dos Santos Natividade,Jonathan J. Knowlton,Gwen M. Taylor,Rodolfo A. Moreno,Patrick Wörz,Zachery R. Lonergan,Pavithra Aravamudhan,Camila Guzmán-Cardozo,Sukhleen Kour,Udai Bhan Pandey,David Alsteens,Zhao Wang,B. V. Venkataram Prasad,Thilo Stehle
出处
期刊:Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America [Proceedings of the National Academy of Sciences]
卷期号:120 (24) 被引量:7
标识
DOI:10.1073/pnas.2219404120
摘要

Nogo-66 receptor 1 (NgR1) binds a variety of structurally dissimilar ligands in the adult central nervous system to inhibit axon extension. Disruption of ligand binding to NgR1 and subsequent signaling can improve neuron outgrowth, making NgR1 an important therapeutic target for diverse neurological conditions such as spinal crush injuries and Alzheimer’s disease. Human NgR1 serves as a receptor for mammalian orthoreovirus (reovirus), but the mechanism of virus–receptor engagement is unknown. To elucidate how NgR1 mediates cell binding and entry of reovirus, we defined the affinity of interaction between virus and receptor, determined the structure of the virus–receptor complex, and identified residues in the receptor required for virus binding and infection. These studies revealed that central NgR1 surfaces form a bridge between two copies of viral capsid protein σ3, establishing that σ3 serves as a receptor ligand for reovirus. This unusual binding interface produces high-avidity interactions between virus and receptor to prime early entry steps. These studies refine models of reovirus cell-attachment and highlight the evolution of viruses to engage multiple receptors using distinct capsid components.
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