Intrinsic Protein Disorder, Amino Acid Composition, and Histone Terminal Domains

染色质 组蛋白 连接器 乙酰化 组蛋白修饰酶 核小体 组蛋白八聚体 生物化学 生物 赖氨酸 组蛋白密码 内在无序蛋白质 生物物理学 化学 细胞生物学 氨基酸 DNA 基因 操作系统 计算机科学
作者
Jeffrey C. Hansen,Xu Lu,Eric D. Ross,Robert W. Woody
出处
期刊:Journal of Biological Chemistry [Elsevier]
卷期号:281 (4): 1853-1856 被引量:256
标识
DOI:10.1074/jbc.r500022200
摘要

Core and linker histones are the most abundant protein components of chromatin. Even though they lack intrinsic structure, the N-terminal "tail" domains (NTDs) of the core histones and the C-terminal tail domain (CTD) of linker histones bind to many different macromolecular partners while functioning in chromatin. Here we discuss the underlying physicochemical basis for how the histone terminal domains can be disordered and yet specifically recognize and interact with different macromolecules. The relationship between intrinsic disorder and amino acid composition is emphasized. We also discuss the potential structural consequences of acetylation and methylation of lysine residues embedded in intrinsically disordered histone tail domains.
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