Protein dynamics implications of the low- and high-temperature denaturation of myoglobin

肌红蛋白 变性(裂变材料) 热力学 工作(物理) 蛋白质动力学 动力学(音乐) 分子动力学 大气温度范围 化学物理 材料科学 热的 蛋白质折叠 化学 物理 计算化学 生物化学 声学 核化学
作者
Ramzi R. Khuri,Trung Phan,Robert H. Austin
出处
期刊:Physical review [American Physical Society]
卷期号:104 (3)
标识
DOI:10.1103/physreve.104.034414
摘要

We reinvestigate a simple model used in the literature concerning the thermodynamic analysis of protein cold denaturation. We derive an exact thermodynamic expression for cold denaturation and give a better approximation than exists in the literature for predicting cold denaturation temperatures in the two-state model. We discuss the "dark-side" implications of this work for previous temperature-dependent protein dynamics experiments and discuss microfluidic experimental technologies, which could explore the thermal stability range of proteins below the bulk freezing point of water.

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