Purification and thermodynamic characterization of acid protease with novel properties from Melilotus indicus leaves

蛋白酶 化学 蛋白酵素 水解 酶动力学 生物化学 色谱法 立体化学 活动站点 热力学 物理
作者
Umber Zaman,Shahid Ullah Khan,Sumayyah Fuad Mir Alem,Khalil ur Rehman,Abdulrahman A. Almehizia,Ahmed M. Naglah,Asma S. Al-Wasidi,Moamen S. Refat,Sumbul Saeed,Magdi E. A. Zaki
出处
期刊:International Journal of Biological Macromolecules [Elsevier BV]
卷期号:230: 123217-123217 被引量:2
标识
DOI:10.1016/j.ijbiomac.2023.123217
摘要

A thermostable acid protease from M. indicus leaves was purified 10-fold using a 4-step protocol. We were able to isolate a purified protease fraction with a molecular weight of 50 kDa and exhibited maximal protease activity at pH 4.0 and 40 °C. Structural analysis revealed that the protease is monomeric and non-glycosylated. The addition of epoxy monocarboxylic acid, iodoacetic acid, and dimethyl sulfoxide significantly reduced protease activity while dramatically increasing the inhibition of Mn2+, Fe2+, and Cu2+. The activation energy of the hydrolysis reaction (33.33 kJ mol-1) and activation energy (Ed = 105 kJ mol-1), the standard enthalpy variation of reversible protease unfolding (2.58 kJ/mol) were calculated after activity measurements at various temperatures. Thermal inactivation of the pure enzyme followed first-order kinetics. The half-life (t1/2) of the pure enzyme at 50 °C, 60 °C, and 70 °C was 385, 231, and 154 min, respectively. Thermodynamic parameters (entropy and enthalpy) suggested that the protease was highly thermostable. This is the first report on the thermodynamic parameters of proteases produced by M. indicus. The novel protease appears to be particularly thermostable and may be important for industrial applications based on these thermodynamic properties.
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