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Isoliensinine induces dephosphorylation of NF-κB p65 subunit at Ser536 via a PP2A-dependent mechanism in hepatocellular carcinoma cells: roles of impairing PP2A/I2PP2A interaction

脱磷 蛋白磷酸酶2 磷酸化 癌症研究 基因敲除 细胞生物学 细胞凋亡 生物 化学 磷酸酶 生物化学
作者
Xinzhou Yang,Lang Zhang,Shanqing Jiang,Zhuo Cheng,Guan Wang,Xu Huang
出处
期刊:Oncotarget [Impact Journals, LLC]
卷期号:7 (26): 40285-40296 被引量:21
标识
DOI:10.18632/oncotarget.9603
摘要

Our previous study discovered that isoliensinine (isolie) triggers hepatocellular carcinoma (HCC) cell apoptosis via inducing p65 dephosphorylation at Ser536 and inhibition of NF-κB. Here, we showed that isolie promoted p65/PP2A interaction in vitro and in vivo. Repression of PP2A activity or knockdown of the expression of PP2A-C (the catalytic subunit of PP2A) abrogated isolie-provoked p65 dephosphorylation. I2PP2A is an endogenous PP2A inhibitor. Isolie directly impaired PP2A/I2PP2A interaction. Knockdown of I2PP2A boosted p65/PP2A association and p65 dephosphorylation. Overexpression of I2PP2A restrained isolie-induced p65 dephosphorylation. Untransformed hepatocytes were insensitive to isolie-induced NF-κB inhibition and cell apoptosis. In these cells, basal levels of I2PP2A and p65 phosphorylation at Ser536 were lower than in HCC cells. These findings collectively indicated that isolie suppresses NF-κB in HCC cells through impairing PP2A/I2PP2A interaction and stimulating PP2A-dependent p65 dephosphorylation at Ser536.
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