The growing landscape of tubulin acetylation: lysine 40 and many more

乙酰化 微管 微管蛋白 赖氨酸 蛋白质亚单位 细胞骨架 生物 生物化学 细胞生物学 化学 计算生物学 氨基酸 基因 细胞
作者
Karin Sadoul,Saadi Khochbin
出处
期刊:Biochemical Journal [Portland Press]
卷期号:473 (13): 1859-1868 被引量:45
标识
DOI:10.1042/bcj20160172
摘要

Tubulin heterodimers are the building block of microtubules, which are major elements of the cytoskeleton. Several types of post-translational modifications are found on tubulin subunits as well as on the microtubule polymer to regulate the multiple roles of microtubules. Acetylation of lysine 40 (K40) of the α-tubulin subunit is one of these post-translational modifications which has been extensively studied. We summarize the current knowledge about the structural aspects of K40 acetylation, the functional consequences, the enzymes involved and their regulation. Most importantly, we discuss the potential importance of the recently discovered additional acetylation acceptor lysines in tubulin subunits and highlight the urgent need to study tubulin acetylation in a more integrated perspective.

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