Protein Conformational Dynamics Probed by Single-Molecule Electron Transfer

黄素组 电子转移 化学 构象异构 黄素腺嘌呤二核苷酸 微秒 分子 荧光 酪氨酸 黄蛋白 光化学 结晶学 辅因子 物理 生物化学 有机化学 天文 量子力学
作者
Haw Yang,Guobin Luo,Pallop Karnchanaphanurach,Tai-Man Louie,Ivan Rech,S. Cova,Luying Xun,Xiaohui Xie
出处
期刊:Science [American Association for the Advancement of Science (AAAS)]
卷期号:302 (5643): 262-266 被引量:838
标识
DOI:10.1126/science.1086911
摘要

Electron transfer is used as a probe for angstrom-scale structural changes in single protein molecules. In a flavin reductase, the fluorescence of flavin is quenched by a nearby tyrosine residue by means of photo-induced electron transfer. By probing the fluorescence lifetime of the single flavin on a photon-by-photon basis, we were able to observe the variation of flavin-tyrosine distance over time. We could then determine the potential of mean force between the flavin and the tyrosine, and a correlation analysis revealed conformational fluctuation at multiple time scales spanning from hundreds of microseconds to seconds. This phenomenon suggests the existence of multiple interconverting conformers related to the fluctuating catalytic reactivity.

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