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Enhanced catalysis by active-site mutagenesis at aspartic acid 153 in Escherichia coli alkaline phosphatase

酶动力学 化学 定点突变 活动站点 水解 特里斯 碱性磷酸酶 突变体 立体化学 磷酸盐 磷酸酶 残留物(化学) 定向进化 生物化学 基因
作者
Albert R. Matlin,Debra A. Kendall,Kristin S. Carano,Jennifer A. Banzon,S B Klecka,N M Solomon
出处
期刊:Biochemistry [American Chemical Society]
卷期号:31 (35): 8196-8200 被引量:21
标识
DOI:10.1021/bi00150a011
摘要

ADVERTISEMENT RETURN TO ISSUEPREVArticleNEXTEnhanced catalysis by active-site mutagenesis at aspartic acid 153 in Escherichia coli alkaline phosphataseAlbert R. Matlin, Debra A. Kendall, Kristin S. Carano, Jennifer A. Banzon, Sara B. Klecka, and Noah M. SolomonCite this: Biochemistry 1992, 31, 35, 8196–8200Publication Date (Print):September 1, 1992Publication History Published online1 May 2002Published inissue 1 September 1992https://doi.org/10.1021/bi00150a011RIGHTS & PERMISSIONSArticle Views566Altmetric-Citations18LEARN ABOUT THESE METRICSArticle Views are the COUNTER-compliant sum of full text article downloads since November 2008 (both PDF and HTML) across all institutions and individuals. These metrics are regularly updated to reflect usage leading up to the last few days.Citations are the number of other articles citing this article, calculated by Crossref and updated daily. Find more information about Crossref citation counts.The Altmetric Attention Score is a quantitative measure of the attention that a research article has received online. Clicking on the donut icon will load a page at altmetric.com with additional details about the score and the social media presence for the given article. Find more information on the Altmetric Attention Score and how the score is calculated. Share Add toView InAdd Full Text with ReferenceAdd Description ExportRISCitationCitation and abstractCitation and referencesMore Options Share onFacebookTwitterWechatLinked InReddit PDF (581 KB) Get e-Alerts Get e-Alerts

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