Chemokine Cxcl1–Cxcl2 heterodimer is a potent neutrophil chemoattractant

CXCL2型 CXCL1型 趋化因子受体 趋化因子 细胞生物学 生物 趋化性 趋化因子受体 免疫学 CXCL14型 促炎细胞因子 受体 炎症 生物化学
作者
Kirti V. Sawant,Krishna Mohan Sepuru,Brigith Penaranda,Emily R. Lowry,Robert Garofalo,Krishna Rajarathnam
出处
期刊:Journal of Leukocyte Biology [Wiley]
卷期号:114 (6): 666-671 被引量:7
标识
DOI:10.1093/jleuko/qiad097
摘要

Abstract Microbial infection is characterized by release of multiple proinflammatory chemokines that direct neutrophils to the insult site. How collective function of these chemokines orchestrates neutrophil recruitment is not known. Here, we characterized the role for heterodimer and show that the Cxcl1–Cxcl2 heterodimer is a potent neutrophil chemoattractant in mice and can recruit more neutrophils than the individual chemokines. Chemokine-mediated neutrophil recruitment is determined by Cxcr2 receptor signaling, Cxcr2 endocytosis, and binding to glycosaminoglycans. We have now determined heterodimer's Cxcr2 activity using cellular assays and Cxcr2 density in blood and recruited neutrophils in heterodimer-treated mice. We have shown that the heterodimer binds glycosaminoglycans with higher affinity and more efficiently than Cxcl1 or Cxcl2. These data collectively indicate that optimal glycosaminoglycan interactions and dampened receptor activity acting in concert in a dynamic fashion promote heterodimer-mediated robust neutrophil recruitment. We propose that this could play a critical role in combating infection.
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